Lompat ke isi

Aktin

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Aktin adalah protein globular multifungsi dengan massa sekitar 42-kDa yang membentuk mikrofilamen. Aktin berperan dalam proses seluler dari migrasi sel hingga transpor membran.[1] Aktin ditemukan pada semua organisme eukariota, paling tidak terdapat 8 jenis protein yang mengandung aktin, disebut actin-related proteins (ARPs). Walaupun banyak ARP bersifat sitoskeletal, studi biokimia dan genetika akhir-akhir ini telah menunjukkan bahwa beberapa ARP memiliki fungsi di dalam inti sel selain di dalam sitoplasma,[2] seperti ekspresi gen, regulasi faktor transkripsi dan motilitas intra-inti. Aktin inti berperan dalam transkripsi ketiga enzim polimerase RNA, dalam remodelling kromatin dan dalam pembentukan kompleks ribonukleoprotein inti, dan pada pencerapan histon.[3]

Aktin juga merupakan stimulan ekspresi faktor transkripsi mitokondrial p43.[4] Ekspresi tersebut akan menginduksi aktivitas mitokondria, dan lintasan mitokondriogenesis, meningkatkan suhu tubuh dan menurunkan plasma T3.

Pada sebagian besar sel eukariotik, aktin merupakan protein paling melimpah. Sebagai bagian penting dari sitoskeleton, aktin sangat penting untuk stabilitas sel dan morfogenesis. Aktin terlibat dalam banyak proses penting, seperti pembelahan sel, endositosis, dan migrasi sel. Aktin hadir dalam dua bentuk:[5]

  • Monomer, G-aktin globular
  • Polimer, F-aktin berserabut (filamentous)

Monomer G-aktin memiliki kemampuan untuk berpolimerisasi, sehingga membentuk polimer F-aktin (juga disebut filamen aktin atau mikrofilamen). Mikrofilamen ini merupakan bagian penting dari sitoskeleton dan membangun banyak struktur orde tinggi dalam sel (misal stress fiber, lamellipodia, dan filopodia).[5]

Lihat pula

[sunting | sunting sumber]

Referensi

[sunting | sunting sumber]
  1. ^ Blessing, Carolyn A.; Ugrinova, Gergana T.; Goodson, Holly V. (2004-8). "Actin and ARPs: action in the nucleus". Trends in Cell Biology. 14 (8): 435–442. doi:10.1016/j.tcb.2004.07.009. ISSN 0962-8924. PMID 15308210. 
  2. ^ Vartiainen, Maria K. (2008-06-18). "Nuclear actin dynamics--from form to function". FEBS letters. 582 (14): 2033–2040. doi:10.1016/j.febslet.2008.04.010. ISSN 0014-5793. PMID 18423404. 
  3. ^ Zheng, Bin; Han, Mei; Bernier, Michel; Wen, Jin-kun (2009-5). "Nuclear actin and actin-binding proteins in the regulation of transcription and gene expression". The FEBS journal. 276 (10): 2669–2685. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.06986.x. ISSN 1742-4658. PMC 2978034alt=Dapat diakses gratis. PMID 19459931. 
  4. ^ Casas, François; Pessemesse, Laurence; Grandemange, Stéphanie; Seyer, Pascal; Gueguen, Naïg; Baris, Olivier; Lepourry, Laurence; Cabello, Gérard; Wrutniak-Cabello, Chantal (2008-06-25). "Overexpression of the mitochondrial T3 receptor p43 induces a shift in skeletal muscle fiber types". PloS One. 3 (6): e2501. doi:10.1371/journal.pone.0002501. ISSN 1932-6203. PMC 2430615alt=Dapat diakses gratis. PMID 18575627. 
  5. ^ a b Oda, Toshiro; Iwasa, Mitsusada; Aihara, Tomoki; Maéda, Yuichiro; Narita, Akihiro (2009-01-22). "The nature of the globular- to fibrous-actin transition". Nature. 457 (7228): 441–445. doi:10.1038/nature07685. ISSN 1476-4687. PMID 19158791.