Barel beta
Dalam struktur protein, barel beta (barel β) adalah lembaran beta (lembaran β) yang terdiri dari pengulangan basa yang berputar dan melilit untuk membentuk struktur toroida dengan untai pertama yang menempel ke untai terakhir (ikatan hidrogen). Untai-beta pada banyak barel beta tersusun secara antiparalel. Struktur barel beta dinamakan atas kemiripannya terhadap barel (tong) yang digunakan untuk menyimpan cairan. Kebanyakan barel beta merupakan protein membran luar yang larut dalam air dan sering kali mengikat ligan hidrofobik di pusat barrel, seperti pada lipokalin. Sisanya tersebar di membran sel dan lazim ditemukan di porin. Protein porin dengan struktur mirip barel dikodekan oleh sebanyak 2-3% gen pada bakteri gram-negatif.[1] Lebih dari 600 protein dengan berbagai fungsi seperti oksidase, dismutase, dan amilase mengandung struktur barel beta.[2]
Dalam banyak kasus, untai-untai tersebut mengandung asam amino polar dan nonpolar (hidrofilik dan hidrofobik) secara bergantian, sehingga residu hidrofobik terarah ke dalam barel untuk membentuk inti hidrofobik, sementara residu polar terarah ke luar barel pada permukaan yang terpapar pelarut. Porin dan protein membran lainnya yang mengandung beta barrel memiliki pola ini secara terbalik dengan residu hidrofobiknya terarah ke luar barel (bersentuhan dengan lipid sekitar) dan residu hidrofiliknya terarah ke sisi dalam pori yang encer.
Barel beta dapat diklasifikasikan berdasarkan dua parameter: jumlah untai pada lembaran-beta, n, dan "angka geser", S, sebagai ukuran dari pergeseran untai dalam lembaran-beta.[3] Kedua parameter tadi terkait dengan sudut kemiringan untai beta relatif terhadap sumbu barel.[4][5][6]
Jenis
[sunting | sunting sumber]
Atas-dan-bawah
[sunting | sunting sumber]Barel atas-dan-bawah adalah topologi barel paling sederhana dan terdiri dari sejumlah untai beta, masing-masing terikat oleh ikatan hidrogen ke untai sebelum dan setelahnya di sekuens primernya.
Bolu gulung
[sunting | sunting sumber]Lipatan atau barel bolu gulung, dikenal juga sebagai swiss roll atau jelly roll, umumnya terdiri dari delapan untai beta yang tersusun dalam dua lembar berisi empat untai. Untai-untai yang berdekatan pada sekuens tersusun secara bergantian di antara kedua lembar, sehingga mereka "dibungkus" dalam tiga dimensi untuk membentuk bentuk barel.
Contoh
[sunting | sunting sumber]Porin
[sunting | sunting sumber]Porin memiliki enam belas atau delapan belas untai atas-dan-bawah struktur beta barel yang berfungsi sebagai transporter ion dan molekul kecil yang tidak dapat berdifusi melalui membran sel. Struktur ini muncul pada membran luar bakteri gram-negatif, kloroplas, dan mitokondria. Pori pusat protein, yang terkadang dikenal sebagai eyelet, dilapisi oleh residu bermuatan yang disusun sedemikian rupa sehingga muatan positif dan negatif muncul di sisi berlawanan dari pori. Sebuah loop panjang antara dua untai beta sebagian menghalangi saluran pusat; ukuran dan konformasi loop membantu membedakan molekul yang dapat melewati transporter.
Lihat juga
[sunting | sunting sumber]- OMPdb (2011)
Referensi
[sunting | sunting sumber]- ^ Wimley WC (August 2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". Current Opinion in Structural Biology. 13 (4): 404–411. doi:10.1016/S0959-440X(03)00099-X. PMID 12948769.
- ^ Lu Y, Yeung N, Sieracki N, Marshall NM (August 2009). "Design of functional metalloproteins". Nature. 460 (7257): 855–862. Bibcode:2009Natur.460..855L. doi:10.1038/nature08304. PMC 2770889
. PMID 19675646.
- ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (March 1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis". Journal of Molecular Biology. 236 (5): 1369–1381. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID 8126726.
- ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (March 1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures". Journal of Molecular Biology. 236 (5): 1382–1400. doi:10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID 8126727.
- ^ Liu WM (January 1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". Journal of Molecular Biology. 275 (4): 541–545. doi:10.1006/jmbi.1997.1501. PMID 9466929.
- ^ Hayward S, Milner-White EJ (October 2017). "Geometrical principles of homomeric β-barrels and β-helices: Application to modeling amyloid protofilaments" (PDF). Proteins. 85 (10): 1866–1881. doi:10.1002/prot.25341. PMID 28646497.
- ^ Rujukan kosong (bantuan)
=== Bacaan lanjutan
- Branden, Carl; Tooze, John (1999). Introduction to protein structure (edisi ke-2nd). New York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2304-4.
- Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). "An evolutionarily conserved glycine-tyrosine motif forms a folding core in outer membrane proteins". PLOS ONE. 12 (8): e0182016. Bibcode:2017PLoSO..1282016M. doi:10.1371/journal.pone.0182016 . PMC 5542473 . PMID 28771529.
- Hayward S, Milner-White EJ (October 2017). "Geometrical principles of homomeric β-barrels and β-helices: Application to modeling amyloid protofilaments" (PDF). Proteins. 85 (10): 1866–1881. doi:10.1002/prot.25341. PMID 28646497.
===